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Text File  |  1995-03-04  |  2.6 KB  |  54 lines
  1. **************************************
  2. * Anion exchangers family signatures *
  3. **************************************
  4.  
  5. Anion exchange is  a cellular  transport function  which  contributes  to  the
  6. regulation  of  cell  pH  and  volume.   Anion  exchangers  are  a  family  of
  7. functionally  related  proteins   that  contributes  to  these  properties  by
  8. maintaining the intracellular level of  the two principal anions: chloride and
  9. HCO3-.
  10.  
  11. The best characterized anion exchanger is the band 3 protein [1],  which is an
  12. erythrocyte anion exchange membrane glycoprotein. Band 3 is a protein of about
  13. 900 amino acids which consists of a cytoplasmic N-terminal domain of about 400
  14. residues and an  hydrophobic  C-terminal  section  of  about 500 residues that
  15. contains at least ten transmembrane regions.   The cytoplasmic domain provides
  16. binding sites for  cytoskeletal  proteins, while  the integral membrane domain
  17. is responsible for anion transport.
  18.  
  19. Band 3 protein is specific to erythroid cells, at least two other proteins [2]
  20. structurally  and  functionally  related  to band 3, are found in nonerythroid
  21. tissues:
  22.  
  23.  - AE2 (or B3 related protein; B3RP), a protein of 1200  residues, which seems
  24.    to be present  in a  variety  of cell types including lymphoid, kidney, and
  25.    choroid plexus.
  26.  - AE3, a protein of 1200 residues, which is specific to neurons.
  27.  
  28. Structurally AE2 and AE3 are very similar to band 3, the main difference being
  29. an extension of some 300 residues of the N-terminal domain in AE2 and AE3.
  30.  
  31. We developed two signature  patterns for these proteins.  The first pattern is
  32. based on a conserved stretch of sequence that contains four clustered positive
  33. charged residues and which  is  located  at  the C-terminal extremity  of  the
  34. cytoplasmic  domain,  just  before  the  first  transmembrane segment from the
  35. integral  domain.  The  second  pattern  is  based  on the perfectly conserved
  36. sequence of the  fifth transmembrane segment;  this segment contains a lysine,
  37. which is the  covalent  binding  site for the isothiocyanate group of DIDS, an
  38. inhibitor of anion exchange.
  39.  
  40. -Consensus pattern: F-G-G-[LIVM](2)-[KR]-D-[LIVM]-[RK]-R-R-Y
  41. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  42. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  43.  
  44. -Consensus pattern: [FI]-L-I-S-L-I-F-I-Y-E-T-F-x-K-L
  45. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  47.  
  48. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  49.  
  50. [ 1] Jay D., Cantley L.
  51.      Annu. Rev. Biochem. 55:511-538(1986).
  52. [ 2] Reithmeier R.A.F.
  53.      Curr. Opin. Struct. Biol. 3:515-523(1993).
  54.